2024年活性胶原贴敷料研究报告

..................................................................................................3 1.1.1........................................................................................31.1.2........................................................................................4 1.2...............................................................................................8 1.2.1.............................................................................81.2.2....................................................................................9 2.1......................................................................................13 2.1.1...................................................................132.1.2...................................................................142.1.3................................................................152.1.4................................................................16 ........................................................................................18 3.1...................................................................18 3.1.1............................................................183.1.2............................................................21 3.2..................................................................................22 3.2.1...........................................................................22 3.3..........................................26 1.1. 1.1.1. 胶原蛋白 30% α α IIIIIIIIIIII 1.1.2. 28 1.2. 1.2.1. 胶原相关肽 CRP 1.2.2. 1981FDAZyderm Ⅰ Ⅰ 2009 1 2 1.2.3. 1 , 2 3 , 4 ,,,, 5 ,, 6 , (SAL=10-6),, 2.1. 2.1.1. 2.1.2. 2024117 2.1.3. “” 2.1.4. 202211364161062202631.9% 3.1. 3.1.1. 202411/ 202411400 20241140/ 3.1.2. 11 3.2. 3.2.1. 200420042640329 GB18280 / ISO11137 2016 ◼ 20222024 Q3 2100 600 ◼ 20222024 Q3 3 20222024 Q3 3 ◼ 20222024 Q3 1000 3.3. “”2002 1.“” 2.202410322110863 3.“” 4.“”“” * “” * [1] � – Henkel W, Glanville RW. 基于I型和III型胶原分子之间的共价交联：N-末端非螺旋区域在I(α)和III(α)链间形成分子间交联中的作用。欧亚 Journal of 生物化学, 1982, 122: 205-213. [2] 蔡莉, 陈宇, 门芳, 张岩, 陈维, 郑晓, 王海, 张静, 刘浩, 赵博. 不同组织来源胶原生物材料的物理性质比较研究. 材料科学, 2017, 7(4): 431-439. [3] 格罗姆科瓦-克埃帕，K.J.; Puścion-Jakubik，A.; Markiewicz- Zukowska，R.; Socha，K. 紫外辐射对注：姓名和单位可能需要根据实际情况进行调整。上述翻译中假设作者名字为笔名或化名，实际翻译时应使用正确的作者名字和单位。 皮肤光老化的影响——体外研究综述.《皮肤护理学杂志》2021, 20, 3427–3431. doi: 10.1111/jocd.14033 [4] 菲德勒, A.L.; 布尔科, S.P.; 罗卡斯, A.; 希德, B.G. 三重胶原螺旋——一种古老的蛋白质结构，使动物多细胞生物和组织进化成为可能。《细胞科学杂志》2018, 131, jcs203950. [5] 弗兰克, M., 阿布森, J., 瑞恩, B., 加尔姆, L., 马泽拉, J., 巴-托利耶, L., 吉内马特, X. (2015). COL3A1基因变异类型与血管型埃勒斯-丹洛斯综合征的表型和严重程度相关。欧洲人类遗传学杂志, 23, 1657–1664. [6] 刘X，吴H，伯恩尼M，克兰S，雅尼施R.（1997）. III型胶原对于I型胶原纤维形成及正常心血管发育至关重要. 美国国家科学院院刊，94（5），1852–1856. [7] Kuivaniemi H, Tromp G. Type III collagen (COL3A1): Gene and protein structure, tissue distribution,and associated diseases. Gene, 707, 151–171. [8] 王 C., 布里森 B.K., 批吉马 M., 李 Q., 萨库拉 K., 韩 B., 戈尔德伯格 A.M., 刘 X.S., 马尔科隆戈 M.S.,内莫托-伊万莫托 M., 山口 M., 沃尔克 S.W., 韩 L. (2020). 类 III 胶原是调控关节软骨和半月板的胶原纤维结构和生物力学的关键调节因子。Matrix Biology, 85-86, 47–67. [9] 罗欣, D., 赖文, V., 拉吉瓦尔, D. K. (2023). 组织损伤与再生中I型胶原和III型胶原的调节. 心脏病与心血管医学, 7(1), 5–16. 注：这里假设作者的名字是根据英文名翻译的，并且“Singh”翻译为“罗欣”，“Rai”翻译为“赖文”，“Agrawal”翻译为“拉吉瓦尔”。如果需要保留原文作者名，请按照原文保留。[10] Rodrigues, M., Kosaric, N., Bonham, C. A., & Gurtner, G. C. (2019). Wound Healing: A Cellular Perspective. Physiological Reviews, 99, 665 - 706. [11] , , . [J]. , 1996, (4): 43-48. ,,,.[J]. , 2004, 21(4): 366-368. [13],,,,.[J]. , 2006, 35(3): 61-76. [14] , , , . [J]. , 2023, 39(3): 942-960.